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> Proteomik <
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Trennen von Proteinen mittels 2D-Chromatographie
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Wie werden Proteingemische heute analysiert?
Die Lebensvorgänge in den Zellen werden zwar durch die Aktivität der einzelnen Gene bestimmt, doch sind es letztlich die Proteine, welche die Stoffwechselreaktionen ausführen. Proteine bestehen aus Ketten von typischerweise 100 bis 1000 Aminosäuren, wobei zum Proteinaufbau auf zwanzig verschiedene Bausteine zurückgegriffen wird. Die Aminosäuresequenz der Ketten bestimmt die räumliche Proteinfaltung und somit die Eigenschaften des Proteins. Die variable Abfolge aus den zwanzig Aminosäuren erlaubt eine fast unendliche Vielfalt an möglichen Sequenzen und damit auch Strukturen. Durch Anheften spezieller chemischer Gruppen erhalten die Proteine schliesslich ihre definitive Struktur und biochemische Aktivität, die sie zur Ausführung ihrer verschiedenen Aufgaben befähigt. Diese Variabilität erschwert aber eine einheitliche Analyse, denn schon die Isolation von Proteinen aus Zellen kann je nach Proteineigenschaften sehr unterschiedliche Methoden erfordern. Eine sichere, für alle Proteine durchführbare Identifizierung bietet heute nur die Bestimmung der Aminosäuresequenz. Das kann – relativ aufwändig – mit chemischen Methoden erfolgen. Dieser Ansatz ist aber nicht für einen Durchlauf von hunderten oder gar tausenden von Proteinen geeignet.
Eine sehr effiziente Analysemethode, die sich in der Proteomik durchgesetzt hat, ist die Massenspektrometrie. Sie beruht auf der Möglichkeit, im Massenspektrometer die Masse von Molekülen mit extremer Genauigkeit zu bestimmen.
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Massenspektrometrie
Wie funktioniert ein Massenspektrometer? |
Proteinanalyse mit dem Massenspektrometer
Wie werden Proteine mit einem Massenspektrometer analysiert? |
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